Abordagem Bioquímica das Proteínas

INTRODUÇÃO

A palavra proteína é derivada de uma palavra que significa “de grande importância”. Ela foi a primeira substância reconhecida como parte vital dos tecidos vivos. As proteínas componentes-chave dos tecidos vivos são compostos que contém nitrogênio e que liberam aminoácidos na hidrólise. As proteínas são componentes estruturais fundamentais das células, dos anticorpos, das enzimas e de vários hormônios. Elas são constituintes essências do núcleo e do protoplasma de todas as células e são praticamente as únicas formas que o homem possui para repor nitrogênio. As proteínas são compostos orgânicos mais abundantes no corpo. Os maiores parte das proteínas são encontrados no tecido muscular, o restante se distribui nos tecidos moles, nos ossos, nos dentes, no sangue e em outros fluidos orgânicos. Como as proteínas exercem funções essenciais e importantes no corpo, e como certos componentes indispensáveis das proteínas só podem ser obtidos através da ingestão dietária, é obvio que a qualidade e a quantidade de proteínas na dieta diária, e o conhecimento das fontes e do metabolismo de proteínas são assuntos de importância considerável para aqueles interessados em ciências dietéticas e médicas.

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IMPORTÂNCIA BIOMÉDICA

I-São usadas para reparar proteínas teciduais corpóreas gastas (anabolismo) resultantes do contínuo desgaste natural (catabolismo) que ocorre no organismo.

II-Construir novos tecidos (anabolismo)- fornecem blocos de aminoácidos para sua construção, necessidade maior nos períodos de crescimento rápido: infância, adolescência e gravidez.

III-Fonte de calor e energia – 1g= 4Kcal. A proteína tem ação dinâmica específica dos alimentos maior do que os glicerídeos. Um dos produtos finais do metabolismo das proteínas é o nitrogênio, que envolve um custo em trabalho por parte do corpo.

IV-Contribui para numerosos fluidos e secreções corpóreas essenciais, como: enzimas, alguns hormônios, muco, leite, esperma. Os únicos fluidos corpóreos livres de proteínas são o suor, a bile e a urina.

V-Manutenção das relações osmóticas normais entre os vários fluidos corpóreos. A proteína plasmática do sangue (albumina), tem essa função. Assim, um dos principais sinais de hidroproteinemia é o aparecimento de edema (excesso de fluido corporal) como resultado da perda do balanço osmótico.

VI-Mantém o equilíbrio ácido-básico do sangue e do tecido, devido à capacidade única de sua estrutura protéica em combinar com outras substâncias ácidas ou básicas, reduzindo, deste modo, seus efeitos na acidez do liquido.

VII-As proteínas do plasma também agem no transporte de outras substâncias. As proteínas carreadoras de lipídios transportam: triglicerídeos, colesterol, fosfolipídeos e vitaminas lipossolúveis. A transferrina é responsável pelo transporte do ferro. O cálcio é transportado ligado a uma proteína. A albumina transporta ácidos graxos livres e bilirrubina. Várias drogas são transportadas no sangue ligadas a albumina.

VIII-Desempenham um papel na resistência do organismo às várias doenças (sob forma de imunoglobulina ou anticorpos).

IX-Fornece aminoácidos para uma variedade de funções metabólicas.

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Em proteínas, os aminoácidos são unidos covalentemente por ligações peptídicas, as quais são ligações amida entre o grupo alfa carboxila de um aminoácido e o grupo alfa-amino de outro. Por exemplo, a valina e a alanina podem formar o dipeptídeo valilalanina, através da formação de uma ligação peptídica. As ligações peptídicas não são rompidas pelo manejo normal nem por condições que desnaturem as proteínas, como o aquecimento ou altas concentrações de uréia. A exposição prolongada a um ácido ou bases fortes em temperaturas elevadas é requerida para hidrolisar estas ligações de modo não enzimático.

CATABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS

I-REMOÇÃO DE NITROGÊNIO DOS AMINOÁCIDOS

O primeiro passo no catabolismo de todos os aminoácidos envolve a remoção do grupo alfa-amino. Uma vez removido este nitrogênio pode ser incorporado em outros compostos ou excretado. As reações de transaminação e desaminação oxidativa resultarão em amônia e aspartato, as duas fontes de nitrogênio da uréia.

A. Transaminação: o direcionamento dos grupos amino ao glutamato

O primeiro passo no catabolismo da maioria dos aminoácidos é a transferência de seu grupo alfa-amino ao alfa-cetoglutarato. Os produtos são um alfa-cetoácido e glutamato. O alfa-cetoglutarato desempenha um papel especial no metabolismo, por aceitar os grupos amino de outros aminoácidos tornando-se assim glutamato. O glutamato produzido por transaminação pode ser oxidativamente desaminado ou ser usado como doador de grupo amino na síntese de aminoácidos não-essenciais. Esta transferência de grupo amino de um esqueleto de carbono a outro é catalisada por uma família de enzimas denominadas de aminotransferases. Todos os aminoácidos com exceção da lisina e treonina participam da transaminação em algum ponto em seu catabolismo.

B. Desaminação oxidativa

Ao contrário das reações de transaminação, que transferem grupo amino, a desaminação oxidativa resulta na liberação do grupo amino como amônia livre. Estas reações ocorrem principalmente no fígado e rim e fornecem alfa-cetoácidos e amônia.

II-CICLO DA URÉIA

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A uréia é a principal forma de eliminação dos grupos amino derivados dos aminoácidos e responde por mais de 90% dos componentes nitrogenados da urina. Um nitrogênio da molécula de uréia é suprido pelo NH3 livre e outro nitrogênio pelo aspartato. O glutamato é o percurso imediato da amônia e do nitrogênio do aspartato. O carbono e o oxigênio da uréia são derivados do CO2. A Uréia é produzida pelo fígado e então é transportada no sangue até os rins, para excreção na urina.
TRANSPORTE DE AMÔNIA NA CIRCULAÇÃO

Embora a amônia seja constantemente produzida nos tecidos, está presente em níveis muito baixos no sangue. Isto se deve à remoção rápida da amônia do sangue pelo fígado e também ao fato de que muitos tecidos, particularmente o músculo, liberam o nitrogênio dos aminoácidos em forma de glutamina ou alanina, em vez de amônia livre.

I. Uréia: A formação de uréia no fígado é quantitativamente a via mais importante de eliminação da amônia.A uréia desloca-se pelo sangue do fígado aos rins, onde sofre filtração glomerular.

II. Glutamina: Esta amida do ácido glutâmico fornece uma forma de armazenamento e transporte da amônia. A formação da glutamina ocorre principalmente no músculo e fígado, mas também é importante no sistema nervoso, onde é o mais importante mecanismo para remoção da amônia do cérebro. A glutamina é encontrada no plasma em concentrações maiores que outros aminoácidos, um achado consistente com sua função de transporte. A glutamina circulante é removida pelos rins e desaminada pela glutaminase.

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FONTES DE PROTEÍNAS

FONTES ANIMAIS

GRUPO I-LEITE E PRODUTOS DERIVADOS DO LEITE

Leite
Queijo
Contém proteínas derivadas do leite, que são a caseína e a lactalbumina, ambas completas, ou seja, contém um bom balanço de ácidos aminados, suficientes para torna-los de primeira importância.

GRUPO II-CARNE, AVES E PEIXE.

São todas as formas de proteínas de tecido animal sintetizadas por cada espécie para satisfazer as necessidades específicas para o crescimento e manutenção. São proteínas completas.

FONTES VEGETAIS

GRUPO III-VEGETAIS

São fontes significativas de proteínas. As leguminosas são as mais ricas (10 a30%), embora tenham deficiências qualitativas especialmente de Metionina (aminoácido essencial).

As frutas e hortaliças fornecem pouca proteína (1 a 2% do seu peso). Proteína incompleta.

GRUPO IV-PÃES E CEREAIS

Os cereais têm conteúdo protéico inferior ao das leguminosas (6 a 15%), mas, como são consumidos em quantidades maiores, são os produtos que mais contribuem para a ingestão protéica da maioria das populações mundiais (são, porém deficientes em lisina-aminoácido essencial).Proteínas incompletas.

BIBLIOGRAFIA

KRAUSE & MAHAN.Alimentos, nutrição e dietoterapia. 7ª ed. São Paulo:Atheneu ,1991.

CHAMPE, P.C. e HARVEY, R.A. Bioquímica ilustrada. 2ª ed. Porto Alegre: Artes Médicas, 1996.

LEHNINGER, A.L. et.al. Princípios da Bioquímica. 2ªed. São Paulo: Ed. Savier, 1995.